É importante destacar que os mesmos aminoácidos podem formar dipeptídeos diferentes. A união entre os aminoácidos glicina (Gli) e alanina (Ala), por exemplo, pode originar o dipeptídeo Gli-Ala, que é diferente do dipeptídeo Ala-Gli.

Quanto maior o número de aminoácidos, mais peptídeos diferentes podem ser formados:

Essa grande variedade de combinações é a responsável pelo fato de um grande número de peptídeos poder ser formado a partir de um número reduzido de aminoácidos!!!

À seqüência de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas, que acaba por originar uma proteína, dá-se o nome de ESTRUTURA PRIMÁRIA (veja o esquema ao lado). O número de aminoácidos que compões uma proteína é muito variável; a hemoglobima, por exemplo, apreseta 574 resíduos de aminoácidos em sua composição!! Essa estrutura é extremamente importante porque dela dependem as funções biológicas das proteínas. Assim, em uma grande seqüência de aminoácidos, a troca de um deles por outro pode comprometer seriamente a atividade protéica.

Se as proteínas possuíssem apenas sua estrutura primária, elas seriam formadas por longas moléculas, de formato aleatório. No entanto, a experiência prática mostra que não é isso que acontece...


Esquema da estrutura primária de uma proteína

ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS

Em 1930,análises sofisticadas permitiram observar que as cadeias peptídicas não eram esticadas, como sugeria a estrutura primária conhecida até o momento, mas que elas eram torcidas, dobradas ou enroladas sobre si mesmas. Isso queria dizer que as proteínas apresentam uma estrutura espacial (tridimensional). Essa informação, somada aos conhecimentos acerca das ligações peptídicas, fez com que Linus Pauling e Robert Corey iniciassem a determinação das conformações que poderiam ser assumidas pelas moléculas protéicas. No arranjo mais simples proposto por Pauling e Corey, a cadeia polipeptídica enrolava-se sobre si mesma, na forma de um espiral.

Essa conformação ficou conhecida como alfa-hélice e ela é formada pelo estabelecimento de interações do tipo ponte de hidrogênio entre o H do grupo amino (-NH) e o O da carbonila (C = O):

A estrutura helicoidal permite uma utilização mais eficiente das pontes de hidrogênio internas, o que faz com que essa conormação seja a mais abundante. Todas as ligações peptídicas participam em tais pontes de hidrogênio.
Apesar disso, nem todos os polipeptídeos podem formar uma alfa-hélice estável. Isso porque a cadeia lateral dos aminoácidos (os grupos R) pode influenciar nessa estabilidade. Por exemplo:se uma cadeia polipeptídica apresentar muitos resíduos de lisina e/ou arginina próximos uns dos outros, os grupos R positivamente carregados desses aminoácidos repelir-se-ão mutuamente, impedindo a formação da alfa-hélice.

 

Apesar de a alfa-hélice ser a estrutura secundária mais simples, existem outras conformações possíveis. Um outro modelo que merece destaque é a beta conformação ou beta pregueada (figura abaixo). Esse nome deve-se à semelhança dessa estrutura com uma folha de papel dobrada em ziguezague. Nessa conformação, também são formadas pontes de hidrogênio, mas essas podem ser estabelecidas entre átomos de uma mesma molécula (intracadeia), como na alfa-hélice, ou entre átomos de cadeias polipeptídicas diferentes (intercadeia).

 
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