Se púdessemos listar as classes de compostos existentes na natureza de acordo com o fascínio que provocam, as ENZIMAS estariam, com certeza, dentre os principais da lista. Mas o que faz dessas biomoléculas espécies tão incríveis e indispensáveis?

A manutenção de nossa vida depende da ocorrência ininterrupta de uma série de reações químicas. Porém, a temperatura de aproximadamente 36oC e o pH próximo da neutralidade (7,0), condições apresentadas pelo nosso organismo, não são favoráveis ao desenvolimento de todas essas reações. Um exemplo: a digestão das proteínas em aminoácidos é um processo que ocorre diariamente em nosso trato digestório. Essa "quebra" de proteínas também ocorre normalmente em laboratórios que desejam obter os aminoácidos em sua forma livre. A diferença está no fato de que para conseguir romper as ligações peptídicas fora do organismo humano, os cientistas precisam submeter as proteínas a processos de fervura em meio ácido ou básico.

Poderíamos facilmente concluir: uma reação que, para acontecer, precisa de fervura e condições extremas de pH não ocorrerá facilmente no interior do organismo humano, onde a temperatura é muito mais baixa e o pH nem sempre é o ideal para a ocorrência dessa reação... Mas ela acontece!!!
Será que existe algum mediador, algum mecanismo que acelere essas reações dentro do nosso organismo?

A resposta é SIM... As enzimas é que fazem esse papel, atuando como CATALISADORES BIOLÓGICOS!!!

Catalisadores
são substâncias com a capacidade de acelerar reações químicas, sem participar delas como reagentes. Ou seja: eles participam da reação, aumentam sua velocidade, mas são recuperados inalterados ao final dela.

Na maioria das vezes, as velocidades das reações catalisadas por ezimas têm um aumento da ordem de 106 a 1012 vezes em relação às velocidades das reações não catalisadas.
As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reaçõa que catalisam. Assim, temos:


CLASSIFICAÇÃO
TIPO DE REAÇÃO QUE CATALISA
EXEMPLOS
MODO DE ATUAÇÃO
Oxirredutases
reações de óxido-redução
desidrogenase
oxidase
remove átomos de hidrogênio
adiciona átomos de oxigênio
Transferases
transferências de grupos funcionais
metiltransferase
transfere grupos metil (-CH3)
Hidrolases
reações de hidrólise
lipases
proteases
quebra lipídios
quebra proteínas
Liases
quebra de ligações duplas
descarboxilase
remoce CO2
Isomerases
isomerizações
cis-trans isomerase
converte formas cis e trans
Ligases
formação de ligações
sintetase
combina dois grupos
Veja o exemplo:

No exemplo acima temos uma substância inicial (sacarose), que é transformada em produtos (glicose + frutose). À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome de SUBSTRATO. O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s). A equação geral do processo descrito pode ser representada assim:
E é nesse ponto que devemos destacar mais uma característica que faz das enzimas moléculas tão interessantes: elas apresentam especificidade notável diante dos substratos e produtos. Esta especificidade é muito maior que a da maioria dos catalisadores químicos. Isso quer dizer que uma dada enzima catalisa uma única reação das várias que um único substrato pode sofrer. Essa especificidade é determinada estreita relação que existe entre a estrutura da molécula enzimática e suas propriedades biológicas: provavelmente, apenas uma fração (denominada sítio ativo) da molécula é responsável pela ligação da enzima ao (s) substrato (s). Diante disso, Emil Fischer propôs, em 1894, a hipótese da chave e fechadura, que diz que a especificidade de uma enzima (fechadura) e do seu substrato (chave) provém da complementaridade das respectivas formas.      
Fonte: solea.quim.ucm.es/divul/enzima.html
Fatores que influenciam a velocidade das reações enzimáticas

Praticamente todas as enzimas são proteínas (hoje sabemos que certas moléculas de RNA também atuam como enzimas). Sendo assim, fatores como temperatura e pH são capazes de alterar a atividade das enzimas e, conseqüentemente, a velocidade das reações por elas catalisadas. Nesse sentido, cada enzima possui um pH ótimo de atividade (onde sua atividade é máxima); para a maioria das enzimas ele está entre 4,5 e 8,0. Quanto à temperatura, a velocidade das reações enzimáticas aumenta com a temperatura até que seja atingida a velocidade máxima. A partir desse momento, a velocidade da reação começa a decrescer, o que pode ser explicado pelo início da inativação das enzimas pela temperatura.

Você já ouviu falar da utilização do suco de abacaxi para o amaciamento de carne? E já reparou como frutas como maçã e banana escurecem rápido se expostas ao ar?

As reações enzimáticas são muito importantes em alimentos e ocorrem não só no alimento in natura, mas também durante o seu processamento e armazenamento. O aroma da cebola, por exemplo, deve-se à ação da alinase, enzima que age sobre os compostos que contêm enxofre presentes nesse alimento. Enzimas proteolíticas (que "quebram" proteínas) como a bromelina presente no abacaxi são empregadas no amaciamento da carne. As amilases são enzimas importantes principalmente na produção de xaropes de milho pela sua capacidade de romper as ligações glicosídicas do amido.
Uma reação enzimática muito importante, com resultados não desejáveis é a reação de escurecimento enzimático. Frutas e vegetais que contêm compostos fenólicos na sua composição, quando cortadas e expostas ao ar, sofrem escurecimento causado pela enzima polifenoloxidase (PPO). O que essa enzima faz é oxidar os fenóis a ortoquinonas (vide reação abaixo). Estes últimos compostos polimerizam facilmente formando compostos escuros, as melaninas. Essas reações de escurecimento enzimático podem ser mais facilmente observadas em vegetais de cores clartas, como banana, batata e maçã.

 
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